Canlı bir hücrede saniyeler içinde binlerce yapım (anabolizma) ve yıkım (katabolizma) tepkimesi gerçekleşir. Laboratuvar ortamında yüksek sıcaklık ve basınç altında saatlerce sürebilecek bir kimyasal ayrışma, vücudumuzda 36,5 derece sıcaklıkta saliseler içinde tamamlanır. Bu olağanüstü hızın sırrı, organik moleküllerin en işlevsel grubu olan protein yapılı biyolojik katalizörler yani enzimlerdir. Bu dersimizde enzimlerin moleküler mimarisini, aktivasyon enerjisi engelini nasıl aştıklarını ve çevresel faktörlerin enzimatik tepkime hızını nasıl değiştirdiğini inceleyeceğiz.
Enzimlerin Yapısı: Basit ve Bileşik Enzimler
Canlı sistemlerde gerçekleşen biyokimyasal reaksiyonları hızlandıran ve tepkimeden hiçbir kimyasal değişikliğe uğramadan çıkan biyolojik katalizörlere enzim denir. Ribozom organelinde genetik şifreye uygun olarak sentezlenen enzimler yapısal bakımdan basit enzimler ve bileşik enzimler olmak üzere iki gruba ayrılır. Sadece protein molekülünden oluşan, çalışmak için herhangi bir yardımcı maddeye ihtiyaç duymayan enzimlere basit enzim denir. Midede proteinleri sindiren pepsin, tükürükteki amilaz ve üreyi parçalayan üreaz basit enzim örnekleridir.
Protein kısmın yanında protein olmayan yardımcı bir grup bulunduran enzimlere ise bileşik enzim (holoenzim) adı verilir. Bileşik enzimin protein kısmına apoenzim denir; apoenzim substratı tanır ve enzimin hangi maddeye etki edeceğini belirler. Yardımcı kısım ise tepkimenin bizzat gerçekleşmesini sağlar. Yardımcı kısım B veya C vitamini, NAD, FAD gibi organik bir molekülse koenzim; demir, çinko, magnezyum, kalsiyum veya potasyum gibi inorganik bir mineral iyonuysa kofaktör olarak adlandırılır. Bir apoenzim yalnızca tek çeşit yardımcı kısımla çalışırken, aynı çeşit koenzim veya kofaktör birden fazla farklı apoenzimle görev yapabilir.
| Enzim Grubu | Yapısal Bileşenleri | Temel Görevi ve Özelliği | Örnekler |
|---|---|---|---|
| Basit Enzim | Sadece Protein (Apoenzim) | Yardımcı kısım olmadan doğrudan aktif çalışır. | Pepsin, Amilaz, Üreaz |
| Apoenzim (Bileşik) | Protein Kısım | Genetik şifreyle üretilir, substratı tanır ve seçer. | Tüm holoenzimlerin ana gövdesi |
| Koenzim (Yardımcı) | Organik Molekül (Vitamin) | Apoenzimi aktifleştirir, elektron ve atom taşır. | B grubu vitaminler, NAD, FAD |
| Kofaktör (Yardımcı) | İnorganik İyon (Mineral) | Aktif bölgenin substratla bağlanmasını sağlar. | Demir, Çinko, Magnezyum, Kalsiyum |
Aktivasyon Enerjisi ve Kataliz Mekanizması
Bir kimyasal tepkimenin başlayabilmesi için tepkimeye girecek moleküllerin (reaktiflerin) aşması gereken en düşük enerji engeline aktivasyon enerjisi denir. Cansız ortamda bu enerji engeli genellikle ortama yüksek ısı verilerek aşılır; ancak canlı hücrelerin yüksek sıcaklığa maruz kalması hücre yapısını ve proteinleri bozacağından canlılar ısı yerine enzimleri kullanır. Enzimler, tepkimenin başlaması için gereken aktivasyon enerjisini düşürerek biyokimyasal reaksiyonların vücut sıcaklığında çok hızlı gerçekleşmesini sağlar.
Enzimlerin bir tepkimeyi başlatma özelliği yoktur; yalnızca başlamış veya başlayabilecek olan tepkimeleri hızlandırırlar. Ayrıca enzimler tepkimenin yönünü, denge sabiti değerini, oluşan toplam ürün miktarını veya tepkimedeki net enerji değişimini değiştirmez. Sadece birim zamanda oluşan ürün miktarını artırarak tepkimenin çok daha kısa sürede tamamlanmasını sağlarlar. Örneğin hidrojen peroksit (H2O2) molekülü enzimsiz ortamda aylarca beklese bile çok yavaş ayrışırken, karaciğerdeki katalaz enzimi varlığında bir saniyede milyonlarca molekül su ve oksijene parçalanır.
| Özellik | Enzimsiz Tepkime | Enzimli Tepkime |
|---|---|---|
| Aktivasyon Enerjisi | Yüksektir | Düşüktür (Enzim tarafından indirgenir) |
| Tepkime Hızı | Çok yavaştır | Çok hızlıdır (Saniyede binlerce işlem) |
| Toplam Ürün Miktarı | Substrat kadardır (Değişmez) | Substrat kadardır (Değişmez) |
| Tepkime Sonu Durum | Reaktifler ürüne dönüşür | Enzim değişmeden serbest kalır |
Enzim-Substrat İlişkisi ve Çalışma Özellikleri
Enzimlerin etki ettiği maddelere substrat adı verilir. Enzimin apoenzim kısmı üzerinde substratın üç boyutlu yapısıyla tam uyum gösteren özel kısma ise aktif bölge denir. Enzim ile substrat arasındaki bu özgül uyuma 'anahtar-kilit uyumu' (veya indüklenmiş uyum) adı verilir. Tepkime sırasında enzim aktif bölgesiyle substrata bağlanarak geçici bir Enzim-Substrat kompleksi (ES) oluşturur; tepkime sonunda substrat ürüne (P) dönüşürken enzim (E) hiçbir değişikliğe uğramadan serbest kalır ve yeni bir substrata bağlanır.
Her enzim belirli bir substrata veya belirli bir kimyasal bağ türüne özgüdür; ancak aynı substrata farklı enzimler etki ederek farklı ürünler oluşturabilir. Örneğin glikoz molekülü maya hücrelerinde etil alkole dönüştürülürken, çizgili kas hücrelerimizde farklı enzimlerin etkisiyle laktik aside dönüştürülür. Sindirim enzimleri hariç çoğu enzim tersinir (çift yönlü) çalışır; örneğin alyuvarlarımızdaki karbonik anhidraz enzimi doku kılcallarında karbondioksit ve suyu birleştirirken, akciğer kılcallarında karbonik asidi su ve karbondioksite ayrıştırır. Ayrıca hücrede enzimler genellikle takım halinde çalışır; bir enzimin ürünü kendisinden sonraki enzimin substratı olur.
| Çalışma İlkesi | Biyolojik Açıklaması | Örnek Durum |
|---|---|---|
| Substrat Özgüllüğü | Aktif bölge ile substrat arasında anahtar-kilit uyumu vardır. | Maltaz sadece maltozu, laktaz sadece laktozu sindirir. |
| Tersinir Çalışma | Aynı enzim tepkimeyi çift yönlü katalizleyebilir (Sindirim hariç). | Karbonik anhidraz enziminin solunum gazlarını taşıması. |
| Takım Halinde Çalışma | Bir enzimin ürünü, serideki bir sonraki enzimin substratıdır. | Nişastanın amilaz ve dekstrinaz ile glikoza kadar yıkımı. |
| İnaktif Salgılanma | Hücreye zarar vermemesi için bazı enzimler pasif salgılanır. | Pepsinojenin mide boşluğunda HCl ile pepsine dönüşmesi. |
Enzim Hızına Etki Eden Faktörler: Sıcaklık ve pH
Enzimler protein yapılı oldukları için ortamın sıcaklık değişimlerinden doğrudan etkilenir. Çoğu insan enzimi için en uygun (optimum) çalışma sıcaklığı vücut sıcaklığı olan 36,5-37 santigrat derecedir. Sıcaklık 0 dereceye ve altına düştüğünde enzimlerin üç boyutlu yapısı bozulmaz ancak kinetik enerji azaldığı için enzimler pasifleşir; ortam sıcaklığı tekrar optimum değere getirildiğinde enzimler yeniden çalışmaya başlar (besinlerin derin dondurucuda saklanma ilkesi). Buna karşılık sıcaklık 55-60 derecenin üzerine çıktığında enzimin üç boyutlu yapısı geri dönüşümsüz olarak bozulur (denatürasyon) ve sıcaklık düşürülse bile enzim bir daha çalışamaz.
Her enzimin en verimli çalıştığı belirli bir optimum pH aralığı vardır. Hücre içi enzimlerin büyük çoğunluğu nötr (pH 7 civarı) ortamda optimum çalışırken, sindirim kanalındaki enzimler farklı pH değerlerine uyum sağlamıştır. Örneğin midede çalışan pepsin enzimi kuvvetli asidik ortamda (pH 2), tükürükteki amilaz nötr ortamda (pH 6,8-7), ince bağırsakta görev yapan tripsin ve lipaz enzimleri ise bazik ortamda (pH 8-8,5) maksimum hızla çalışır. Ortam pH değerinin ani ve aşırı değişimleri de tıpkı yüksek sıcaklık gibi enzimlerin denatüre olmasına yol açar.
| Ortam Koşulu | Enzimin Yapısı | Tepkime Hızı | Geri Dönüşüm Durumu |
|---|---|---|---|
| 0 °C ve altı (Donma) | Yapı bozulmaz (Korunur) | Durur (Pasifleşir) | Isıtılınca tekrar çalışır (Geri dönüşümlü) |
| 36,5 °C (Optimum) | Aktif üç boyutlu yapı | Maksimum hızdadır | En ideal fizyolojik çalışma durumu |
| 55 °C ve üzeri | Denatüre olur (Bozulur) | Tamamen sıfırlanır | Soğutulsa da çalışmaz (Geri dönüşümsüz) |
| Aşırı Uç pH Değişimi | Aktif bölge bozulur | Durur veya çok azalır | Genellikle denatürasyonla sonuçlanır |
Enzim-Substrat Derişimi ve Substrat Yüzeyi
Ortamın sıcaklık ve pH değerleri optimum tutulurken enzim ve substrat miktarının değiştirilmesi tepkime hızını üç farklı şekilde etkiler: (1) Hem enzim hem de substrat miktarı sürekli artırılırsa, birim zamanda kurulan enzim-substrat kompleksi sayısı sürekli artacağından tepkime hızı doğrusal olarak yükselir. (2) Enzim miktarı sabit tutulup substrat miktarı sürekli artırılırsa, tepkime hızı önce artar; ancak bir süre sonra ortamdaki tüm enzimlerin aktif bölgeleri substratla dolar (enzim doygunluğu) ve tepkime hızı maksimum bir değerde sabitlenir. (3) Substrat miktarı sınırlı (sabit) tutulup enzim miktarı artırılırsa, tepkime önce hızlanır, ardından ortamdaki substrat tükendiği için tepkime durur.
Enzimler substratlarına dış yüzeyden başlayarak etki ederler. Bu nedenle eşit miktardaki substratın parçalanarak temas yüzeyinin artırılması (substrat yüzey alanı artışı), birim zamanda substrata bağlanan enzim sayısını artırır ve reaksiyonu hızlandırır. Örneğin eşit ağırlıktaki parça et, kuşbaşı et ve kıyma üzerine eşit miktarda sindirim enzimi eklendiğinde, yüzey alanı en geniş olan kıymanın bulunduğu tüpte sindirim en hızlı tamamlanır; ancak başlangıçtaki et miktarı eşit olduğu için tepkime sonunda üç tüpte de oluşan toplam amino asit (ürün) miktarı birbirine eşittir.
| Deneysel Koşul | Tepkime Hızı Değişimi | Oluşan Ürün Miktarı |
|---|---|---|
| Enzim + Substrat birlikte artarsa | Sürekli doğrusal olarak artar | Sürekli artar |
| Enzim sabit + Substrat artarsa | Önce artar, enzim doyunca sabit hızla sürer | Sabit eğimle artmaya devam eder |
| Substrat sınırlı + Enzim artarsa | Önce artar, substrat bitince sıfıra iner | Belirli bir değerde sabitlenir |
| Substrat yüzeyi artırılırsa (Kıyma) | Birim zamandaki tepkime hızı artar | Toplam ürün miktarı değişmez |
Su Oranı, Aktivatörler ve İnhibitörler
Enzimlerin aktif olarak çalışabilmesi için ortamda belirli bir oranda su bulunması zorunludur. Ortamdaki su yoğunluğu yüzde 15'in altına düştüğünde moleküllerin hareketi kısıtlandığı için enzimler hiçbir şekilde etkinlik gösteremez. Kuru fasulye ve nohut gibi bitki tohumlarının yıllarca çimlenmeden kalabilmesi, kurutulmuş sebzelerin, balın ve reçelin bozulmadan uzun süre saklanabilmesi, su oranının yüzde 15'in altında olması nedeniyle hem besinin kendi enzimlerinin hem de mikroorganizma enzimlerinin çalışamamasıyla açıklanır. Ortama su eklendiğinde enzimler tekrar aktifleşir.
Enzimatik tepkimelerin hızını artıran kimyasal maddelere veya çevresel etkenlere aktivatör denir. Su, uygun sıcaklık, pH, vitaminler, mineraller ve pepsinojeni aktifleştiren hidroklorik asit (HCl) ya da tripsinojeni aktifleştiren enterokinaz enzimi başlıca aktivatörlerdir. Buna karşılık enzimlere bağlanarak tepkime hızını yavaşlatan ya da tamamen durduran maddelere inhibitör adı verilir. Siyanür, cıva, kurşun, arsenik gibi ağır metal iyonları, tarım ilaçları, antibiyotikler ve yılan/akrep zehirleri inhibitör etki gösterir. Bazı inhibitörler substratı taklit ederek aktif bölge için enzimle yarışırken (kompetitif), bazıları aktif bölge dışındaki bir yere bağlanarak enzimin aktif bölge şeklini bozar (non-kompetitif).
| Faktör | Tanımı ve Etkisi | Biyolojik Örnekler |
|---|---|---|
| Su Oranı (< %15) | Enzimler pasiftir, metabolik hız minimumdur. | Kuru tohumlar, bal, reçel, kurutulmuş meyve |
| Aktivatör Maddeler | Enzimin aktifleşmesini sağlar ve hızı artırır. | HCl, safra sıvısı (yüzey artırarak), Ca ve Mg iyonları |
| Yarışmalı İnhibitör | Substratla aktif bölgeye bağlanmak için yarışır. | Substrat derişimi çok artırılırsa etkisi azaltılabilir |
| Yarışmasız İnhibitör | Enzimin başka bölgesine bağlanıp aktif bölgeyi bozar. | Kurşun, cıva, siyanür gibi ağır metaller ve zehirler |
Örnekler
Örnek 1Bir hücrede 15 farklı çeşit bileşik enzim (holoenzim) görev yapmaktadır. Bu enzimlerin yapısında kaç çeşit apoenzim bulunabilir ve yardımcı kısım çeşidi sayısı hakkında ne söylenebilir?
Cevabı göster
Her bileşik enzimin substratı tanıyan protein (apoenzim) kısmı kendine özgü olduğundan kesinlikle 15 farklı çeşit apoenzim bulunur. Ancak aynı çeşit vitamin (koenzim) veya mineral (kofaktör) birden fazla farklı apoenzimle ortak çalışabildiği için yardımcı kısım çeşidi sayısı 15'ten az (en az 1, en fazla 15) olabilir.
Örnek 2Özdeş üç deney tüpüne 10'ar gram parça karaciğer, kuşbaşı karaciğer ve ezilmiş karaciğer konulup üzerlerine 5'er mililitre hidrojen peroksit (H2O2) ekleniyor. Tüplerdeki oksijen çıkış hızlarını karşılaştırarak bu deneyde karaciğerin ve hidrojen peroksitin rolünü açıklayınız.
Cevabı göster
Bu deneyde hidrojen peroksit substrat, karaciğer hücrelerinin içindeki katalaz ise enzimdir. Karaciğer ezildiğinde hücre zarları parçalanarak dışarıya daha fazla katalaz enzimi çıktığı için tepkime hızı: Ezilmiş karaciğer > Kuşbaşı karaciğer > Parça karaciğer şeklinde olur. Burada hızı artıran temel etken substrat yüzeyi değil, serbest kalan enzim miktarıdır.
Örnek 3İçinde nişasta çözeltisi ve nişastayı sindiren amilaz enzimi bulunan bir deney tüpü önce 65 °C'de 20 dakika bekletiliyor, ardından sıcaklığı 36,5 °C'ye düşürülüp ortama iyot damlatılıyor. Tüpte mavi-mor renk oluşup oluşmayacağını nedenleriyle açıklayınız.
Cevabı göster
Tüpte mavi-mor renk oluşur (yani nişasta sindirilemez). Çünkü amilaz enzimi protein yapılıdır ve 65 °C gibi yüksek bir sıcaklıkta üç boyutlu yapısı geri dönüşümsüz olarak bozulur (denatüre olur). Sıcaklık sonradan 36,5 °C'ye düşürülse bile denatüre olan enzim tekrar çalışamaz ve nişasta parçalanmadan kalır.
Örnek 4Eşit miktarda protein içeren üç özdeş kaba sırasıyla bütün haşlanmış yumurta akı, doğranmış yumurta akı ve püre haline getirilmiş yumurta akı konuluyor. Kaplara eşit miktarda pepsin enzimi, su ve uygun pH (HCl) eklendiğinde tepkime hızlarını ve oluşan toplam amino asit miktarlarını karşılaştırınız.
Cevabı göster
Yumurta akı bu tepkimenin substratıdır. Enzimler substrata dış yüzeyden etki ettiği için yüzey alanı en geniş olan püre yumurta akında tepkime en hızlı, bütün yumurta akında ise en yavaş gerçekleşir (Hız: Püre > Doğranmış > Bütün). Ancak başlangıçtaki protein miktarı üç kapta da eşit olduğundan tepkimeler tamamlandığında oluşan toplam amino asit miktarı üç kapta da birbirine eşittir.
Örnek 5Enzim miktarının sabit tutulduğu, substrat miktarının ise sürekli artırıldığı optimum koşullardaki bir deney ortamında tepkime hızının belirli bir süreden sonra sabitlenmesinin nedenini açıklayınız.
Cevabı göster
Ortamdaki enzim sayısı sınırlı (sabit) olduğu için substrat eklendikçe önce boşta kalan enzimler substratla birleşir ve hız artar. Belirli bir substrat derişiminden sonra ortamdaki tüm enzimlerin aktif bölgeleri substratla dolar (enzim doygunluğu). Bu andan itibaren enzimler maksimum kapasiteyle çalışmaya devam ettiği için tepkime hızı sabit bir değerde sürer.
Örnek 6Tohumların ambarlarda yıllarca çimlenmeden saklanabilmesi ile kurutulmuş meyvelerin çürümeden uzun süre korunabilmesi enzimlerin hangi çalışma özelliğiyle açıklanır?
Cevabı göster
Enzimlerin aktif olarak çalışabilmesi için ortamda en az yüzde 15 oranında su bulunması gerekir. Kuru tohumlarda ve kurutulmuş meyvelerde su oranı yüzde 15'in altında olduğu için hem tohumun çimlenme enzimleri hem de meyveyi çürütecek mikroorganizmaların enzimleri çalışamaz.
Kavram Kartları
1 / 8
Karta dokunarak arka yüzündeki açıklamayı görün; yön tuşlarıyla kartlar arasında geçiş yapın.
Etkinlikler
Soruları çözün; her cevaptan sonra doğru mu yanlış mı olduğunu hemen göreceksiniz.
1Bileşik bir enzimin (holoenzim) yapısında yer alan apoenzim ve yardımcı kısımla (koenzim/kofaktör) ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?
Apoenzim, bileşik enzimin protein kısmıdır; DNA şifresine göre ribozomda sentezlenir ve aktif bölgesiyle substratı tanır.
2Enzimatik bir biyokimyasal tepkimede enzimlerin aşağıdakilerden hangisini gerçekleştirmesi beklenir?
Enzimler tepkimeyi başlatmaz ve toplam ürün miktarını değiştirmez; aktivasyon enerjisini düşürerek tepkimeyi hızlandırır.
3Optimum pH ve su oranına sahip bir deney tüpündeki enzimatik tepkime önce 0 °C'ye soğutuluyor, ardından 36,5 °C'ye getiriliyor ve son olarak 65 °C'ye kadar ısıtılıyor. Bu süreçteki enzim aktivitesiyle ilgili hangisi söylenebilir?
0 °C'de enzim yapısı bozulmadan pasifleşir, 36,5 °C'de optimum hızda çalışır, 65 °C'de ise geri dönüşümsüz olarak denatüre olur.
4Aşağıdaki uygulamalardan hangisi enzimatik tepkime hızını 'substrat yüzey alanını genişleterek' artırmaya yönelik bir örnektir?
Nişasta deposu olan patatesin (substrat) rendelenmesi substrat yüzey alanını genişletir ve amilaz enziminin dış yüzeyden daha hızlı etki etmesini sağlar.
5Aşağıdaki ifadeleri Doğru (D) veya Yanlış (Y) olarak değerlendiriniz.
- münhasıran protein kısımdan oluşan ve çalışmak için yardımcı bir gruba ihtiyaç duymayan enzimlere basit enzim denir.
Pepsin ve üreaz gibi sadece apoenzim (protein) içeren enzimler basit enzimdir.
- Enzimler hücre içinde ribozomlarda sentezlenir ancak uygun koşullar sağlandığında hücre dışında da görev yapabilir.
Sindirim enzimleri ve çürükçül canlıların salgıladığı enzimler hücre dışında da çalışır.
- Bileşik bir enzimde yardımcı kısım demir veya magnezyum gibi bir mineral ise bu kısma koenzim adı verilir.
İnorganik mineral yapılı yardımcı kısma koenzim değil, kofaktör denir; organik (vitamin) olana koenzim denir.
- Ortam sıcaklığının 0 °C'nin altına düşmesi enzimlerin üç boyutlu yapısını geri dönüşümsüz olarak denatüre eder.
Düşük sıcaklık enzimi denatüre etmez, sadece pasifleştirir; ısıtıldığında enzim tekrar çalışır.
- Takım halinde çalışan enzimlerde son ürünün aşırı artarak ilk enzime bağlanıp üretimi durdurmasına geri bildirim (feedback) inhibisyonu denir.
Negatif geri bildirim mekanizması hücrede gereksiz madde ve enerji kaybını önler.
- münhasıran protein kısımdan oluşan ve çalışmak için yardımcı bir gruba ihtiyaç duymayan enzimlere basit enzim denir.
6Aşağıdaki kavram ve açıklamaları doğru şekilde eşleştiriniz.
Soldan bir öğeye, sonra sağdaki eşine dokunun.
7Aşağıdaki cümlelerde boş bırakılan yerleri uygun kavramlarla tamamlayınız.
- Protein kısım ile yardımcı kısımdan oluşan eksiksiz ve aktif bileşik enzime adı verilir.
- Enzimin etki ettiği ve aktif bölgesiyle anahtar-kilit uyumu kurduğu maddeye denir.
- Yüksek sıcaklık ve aşırı pH değişimlerinde enzimin üç boyutlu yapısının bozulması olayına denir.
- Enzimlerin etkinlik gösterebilmesi için ortamda en az yüzde oranında su bulunmalıdır.
- Midede pasif pepsinojeni aktif pepsin enzimine dönüştüren hidroklorik asit (HCl) bir maddedir.
Önce bütün boşlukları doldurun.
8Karaciğerde bulunan katalaz enzimi, zehirli hidrojen peroksiti (H2O2) su ve oksijene parçalar. Bir araştırmacı 1. tüpe parça karaciğer + H2O2, 2. tüpe kıyılmış karaciğer + H2O2, 3. tüpe ise haşlanmış karaciğer + H2O2 koyuyor. Üç tüpteki reaksiyon durumunu enzim ilkeleriyle değerlendiriniz.
1. ipucu: Öncelikle deneyde hangi maddenin enzim kaynağı, hangi maddenin substrat olduğunu belirleyiniz.
2. ipucu: 1. ve 2. tüp arasındaki hız farkını karaciğer hücrelerinden serbest kalan enzim miktarıyla açıklayınız.
3. ipucu: 3. tüpteki haşlama işleminin protein yapılı enzimler üzerindeki denatürasyon etkisini belirtiniz.
Cevap: Bu deneyde karaciğer katalaz enziminin kaynağı, hidrojen peroksit (H2O2) ise substrattır. 2. tüpte karaciğer kıyıldığı için hücre zarları parçalanmış ve ortama 1. tüpe göre çok daha fazla serbest katalaz enzimi çıkmıştır; bu nedenle 2. tüpteki oksijen çıkış hızı 1. tüpten daha yüksektir. 3. tüpte ise karaciğer haşlandığı için yüksek sıcaklıkta katalaz enzimleri denatüre olmuş (üç boyutlu yapıları bozulmuş) ve bu tüpte hiçbir tepkime (oksijen çıkışı) gerçekleşmemiştir.
Kısaca
- Enzimler, canlı hücrelerde gerçekleşen biyokimyasal tepkimelerin aktivasyon enerjisini düşürerek tepkime hızını artıran biyolojik katalizörlerdir.
- Sadece protein kısımdan oluşan enzimlere basit enzim; protein kısım (apoenzim) ile vitamin (koenzim) veya mineral (kofaktör) yapılı yardımcı kısımdan oluşan enzimlere bileşik enzim (holoenzim) denir.
- Enzimin etki ettiği maddeye substrat denir; enzim ile substrat arasında aktif bölge üzerinden kurulan geçici anahtar-kilit uyumu sayesinde enzimler substrata özgüdür.
- Enzimler tepkimelerden değişmeden çıkar ve tekrar tekrar kullanılır; hücre içinde üretilirler ancak uygun koşullarda hücre dışında da görev yapabilirler.
- Protein yapılı oldukları için enzimler aşırı yüksek sıcaklıkta (55 derece ve üzeri) ve uç pH değerlerinde üç boyutlu yapıları bozularak geri dönüşümsüz olarak denatüre olur.
- Ortamda su oranının yüzde 15'in altına düşmesi enzimlerin çalışmasını durdururken, substrat yüzeyinin artması ve aktivatör maddeler tepkime hızını artırır.
Bu dersin öteki kaynakları
- 9. Sınıf Biyoloji Yıllık Planı (2026-2027) Yıllık plan
- Biyoloji Dersi Öğretim Programı (ortaöğretim) Öğretim programı
- 9. Sınıf Biyoloji Ortak Yazılı Senaryoları (1. dönem, 2026-2027) Yazılı senaryosu
- Biyoloji Dersi 9.Sınıf Ders Kitabı Ders kitabı
- 9. Sınıf Biyoloji Günlük Planları (2026-2027) Ders planı
- 9. Sınıf Biyoloji 1. Hafta Çalışma Kâğıdı: Biyolojinin Önemi, Dönüm Noktaları ve Bilimin Doğası Çalışma kâğıdı